BIO2-Ejercicios_files/15-16 T 7 Biocatalizadores

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EJERCICIOS DE BIOQUÍMICA:
BIOCATALIZADORES 1) ¿El pH óptimo para la funcionalidad de una enzima es el pH neutro?
Razona la respuesta.
2) De acuerdo con la tabla que aparece a continuación, ¿qué conclusiones
sacas referidas del pH de actuación de las enzimas?
Enzima
Sustrato
pH óptimo
Pepsina
Pepsina
Alfa-Glucosidasa
Arginasa
Ovoalbúmina
Carbobenzoxiglutamiltirosina
Maltosa
Arginina
1,5
4,0
7,0
9,5
3) En un experimento una proteína se descompuso en sus aminoácidos. El
curso de la reacción fue observado midiendo la acumulación de
aminoácidos a diferentes temperaturas, obteniéndose los siguiente
resultados:
Tª (ºC)
10
Mg/l de aa
después de 50
2,5h
20
30
40
50
60
110
150
270
240
100
Explica: ¿Por qué es probable que la reacción esté catalizada por una
proteasa? La diferencia en la velocidad de la reacción según la temperatura
empleada.
4) Las siguientes gráficas representan la actividad de dos enzimas sobre el
mismo sustrato:
Indica cual tiene más afinidad por el sustrato. Razona la respuesta.
5) Señala a que clase pertenecen las enzimas que catalizan las siguientes
reacciones:
6) En la siguiente figura se representan esquemáticamente, una enzima, el
sustrato y dos inhibidores diferentes (1 y 2). En la parte inferior se muestra
el acoplamiento enzima-sustrato en ausencia de inhibidores y el efecto del
inhibidor 1. ¿Cómo se denomina el tipo de inhibición producido por el
inhibidor 1? Propón una hipótesis sobre el tipo de inhibición que produce el
inhibidor 2 y explícalo de forma esquemática.
7) La RuBisCo es la enzima clave en el proceso que usan las plantas para
convertir CO2 en carbohidratos, pero es una enzima relativamente lenta:
solo transforma unas tres moléculas de sustrato por segundo.
a) ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción?
b) ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica?
c) ¿Cuál es la naturaleza de la enzima?
8) En un ensayo en el que se
determinaba la actividad de una
enzima E, a distintos pH y frente a
un mismo sustrato, se ha obtenido
el resultado que muestra la gráfica.
Razona el comportamiento de la
enzima en este ensayo.
9) En un ensayo de actividad
enzimática, un sustrato S es
transformado por tres enzimas
diferentes (E1 , E2 , E3 ) en un
mismo producto P. Utilizando estas enzimas E1 , E2 , y E3 en reacciones
separadas y el sustrato común S, se ha obtenido la siguiente gráfica.
Indica en cada
caso el valor de Vmax y
de Km respectivamente,
e indica, además, en
orden decreciente, qué
enzimas tienen más
afinidad por el sustrato.
Razona la respuesta.
10) En relación con la gráfica adjunta, responde las siguientes
cuestiones:
a)¿Qué representa
la gráfica? Describe el
comportamiento
de
ambas enzimas.
b) La enzima A
cataliza
la
transformación
del
sustrato X en el
producto Y. La enzima
B
cataliza
la
transformación de X en
el producto Z. Indica
cual
de
los
dos
productos se formará en
mayor cantidad a 40ºC
de temperatura. Razona
la respuesta.
Usos diagnósticos de las enzimas: infarto de miocardio
“ La interrupción del flujo sanguíneo al corazón conduce a la muerte de
las células musculares cardiacas. Los síntomas del infarto de miocardio
son dolor en el lado izquierdo del tórax que puede radiarse al cuello, el
hombro izquierdo y el brazo y una respiración irregular. El diagnóstico
inicial se basa en éstos y en otros síntomas.el tratamiento se instaura
inmediatamente.
Los médicos utilizan varios análisis enzimáticos para confirmar el
diagnóstico y para seguir el tratamiento. Las enzimas más utilizadas son la
creatina quinasa (CK) y la lactato deshidrogenasa (LDH). Cada actividad
enzimática muestra un perfil temporal característico en términos de su
liberación por las
células musculares
cardiacas dañadas y
de la velocidad de
depuración de la
sangre.
Deben
controlarse
las
actividades
sanguíneas
de
ambas
enzimas.
Ninguna
concentración
enzimática
proporciona
información
suficiente para la
duración
del
tratamiento.
Por
ejemplo, la CK es la
primera enzima que
se detecta durante
un
infarto
de
miocardio. La concentración de CK en suero aumenta y cae tan
rápidamente que es de poca utilidad clínica después de varios días. La
LDH, cuya concentración en suero aumenta más tarde, se utiliza para el
seguimiento de las últimas fases del daño coronario. El control de la
actividad de varias enzimas evita los diagnósticos equivocados”
T.Mckee y J.R. Mckee
Bioquímica:McGRaw-Hill-Interamericana
¿Qué utilidad clínica tiene el conocimiento de la actividad de determinadas
enzimas? ¿Conoces algún otro tipo de enfermedad que utilice la
determinación de la actividad de ciertos enzimas como prueba diagnóstica?